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Der Zellschutz-Mechanismus

Jede Pro- und Eukaryontenzelle ist in der Lage sog. Hitzschockproteine (HSPs) zu synthetisieren. Die Funktion dieser evolutionär sehr alten und damit genetisch hochkonservierten Proteine ist von elementarer Bedeutung für den Proteinstoffwechsel höherer Zellen. Die große Gruppe strukturell sehr unterschiedlicher HSPs fungiert als Helfer-Proteine (Chaperone).

Einerseits verhindern sie, dass Neuproteine nach ihrer Synthese vorzeitig aggregieren. Die selbst oft sehr großen HSPs helfen dabei über nichtkovalente Wechselwirkungen (H-Brücken), dass sich aus der Primärstruktur Sekundär- und Tertiärstrukturen der Neuproteine ausbilden. Erst die räumlichen Strukturen (z.B. ß-Faltblatt etc.) bewirken die eigentliche Funktionsfähigkeit des Neuproteins als Enzym, Tunnelprotein o.ä.

Anderseits haben HSPs aber auch eine regenerative bzw. konservierende Funktion auf bestehende Proteine. Verschiedene physikalische oder chemische Noxen beeinflussen die räumliche Struktur und damit die Funktion von Proteinen. Die Noxen selbst oder der beginnende Funktionsverlust sorgen für oxidativen Stress für die übrigen Zellstrukturen. Dies mindert die Leistungs- und Lebensfähigkeit der betroffenen Zellen zusätzlich. Irreversibel geschädigte oder abgestorbene Zellen setzten aus ihrer Zellmembran Phospholipide frei. Diese werden bei ihrem Abbau zu Entzündungsmediatoren um- und abgebaut und können so bei zahlreichem Zellverlust eine Entzündungskaskade auf Gewebeebene starten. Eine massive Entzündungsmediator-Freisetzung führt zu systemischen Reaktionen (Fieber, Schmerz), d.h. einem klinischem Erkranken des Makroorganismus.

Hitzschockproteine machen ca. 5-10 % der Gesamtproteinmenge einer Zelle aus. In Stressphasen, d.h. bei einem erhöhten Proteinschutzbedarf kann dieser Anteil physiologischer Weise bis auf 30 % ansteigen.